Enzýmy alebo enzýmy(z lat. fermentum - kvas) - zvyčajne bielkovinové molekuly alebo molekuly RNA (ribozýmy) alebo ich komplexy, ktoré urýchľujú (katalyzujú) chemické reakcie v živých organizmoch bez toho, aby prešli akýmikoľvek zmenami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú aj v neživej prírode a nazývajú sa atenuátory.

Aktivitu enzýmu možno regulovať aktivátormi a inhibítormi (aktivátory zvyšujú, inhibítory znižujú chemické reakcie).

Pojmy „enzým“ a „enzým“ sa už dlho používajú zameniteľne. Veda o enzýmoch sa nazýva enzymológia.

Životná aktivita akéhokoľvek organizmu nie je možná bez účasti enzýmov. Enzymatická katalýza urýchľuje prechod všetkých biochemických reakcií v organizme a zabezpečuje tak fenomén života. Bez prítomnosti enzýmov počas biochemických reakcií sa jedlo nerozloží na päť hlavných zlúčenín: sacharidy, tuky, bielkoviny, vitamíny a mikroelementy – jedlo zostane pre telo zbytočné. Bez enzýmov sa teda život spomalí.

Funkcie enzýmov a ich úloha v živote organizmu

1. stimulovať proces trávenia a vstrebávania potravy;
2. aktivovať metabolizmus, podporovať odstraňovanie odumretých buniek z tela;
3. regulovať osmotický tlak, normalizovať hodnotu pH rôznych prostredí;
4. zabezpečiť metabolizmus, podporovať schopnosť tela odolávať zápalovým procesom;
5. zvýšiť imunitu a schopnosť tela samoliečiť sa a samoregulovať;
6. podporujú detoxikáciu organizmu, čistia lymfu a krv.

Nevyhnutnosť enzýmov pre zdravé fungovanie organizmu
Väčšina vedcov je dnes presvedčená, že takmer všetky choroby sú spôsobené absenciou alebo nedostatočným množstvom enzýmov v tele. Lekársky výskum ukazuje, že poruchy tvorby enzýmov v tele sú spôsobené genetickými faktormi.

Najmä taká bežná choroba, ako je diabetes mellitus, je spôsobená skutočnosťou, že pankreas neprodukuje dostatok alebo neprodukuje enzým inzulín. Leukémia a iné typy rakoviny sú spôsobené absenciou alebo slabosťou enzymatických bariér v tele. Tieto fakty postupne potvrdzujú aj vedecké výskumy. Môžeme povedať, že ak je v tele prítomné potrebné množstvo enzýmov, nevznikne sto chorôb.

S vekom, ako ľudské telo starne, produkcia enzýmov klesá. Telo ich začína pociťovať nedostatok, čo ovplyvňuje priebeh metabolických procesov, znižuje sa efektívnosť trávenia a vstrebávania živín, ťažšie je ovplyvňovať organizmus liekmi, pretože sa nedostatočne vstrebávajú a spôsobujú viac vedľajších účinkov. účinky. Dodatočný príjem veľkého množstva enzýmov do organizmu vyrovná ich nedostatok a všetky z toho vyplývajúce následky.

Nevyhnutnou podmienkou jeho zdravia je teda dostatočné množstvo enzýmov v tele. Mnohé ochorenia sú spôsobené nedostatočnou tvorbou enzýmov, čo narúša rovnováhu metabolizmu v organizme. Ak zabezpečíte okrem prirodzenej tvorby enzýmov aj ich prísun zvonku, tak to bude najrýchlejší a najlepší spôsob liečby chorôb.

Ľudské telo existuje vďaka neustálemu vplyvu enzýmov. Napríklad v procese trávenia pomocou enzýmov dochádza k reakciám, ktoré rozkladajú potravu na živiny – bielkoviny, tuky, sacharidy, vitamíny a mikroelementy; ktoré sa s ich pomocou vstrebávajú do krvi a rozvádzajú do všetkých orgánov. Vďaka tomu sú naše svaly a kosti, všetky orgány a systémy vyživované, prijímajú energiu a vykonávajú funkcie potrebné na udržanie tela v zdravom, aktívnom stave.

Nielen ľudské telo, ale aj všetky živé veci medzi nebom a zemou existujú vďaka biochemickým reakciám uskutočňovaným pomocou enzýmov. Enzým je zdrojom života a zdravia každého živého organizmu.

Úloha enzýmov v ľudskom tele

Úloha enzýmov pri udržiavaní životných funkcií organizmu je prekvapujúca svojou dôležitosťou.

Prítomnosť enzýmov a existencia všetkého živého sú neoddeliteľné pojmy. Ak množstvo enzýmu nestačí na podporu života, znamená to smrť. Výskyt zelených listov na stromoch na jar, svetlo svetlušky, akýkoľvek akt životne dôležitej činnosti ľudského tela (či už je to jedenie, chôdza po ulici, spev, smiech alebo plač) - všetky tieto procesy sú zabezpečené biochemickými reakcie a nie sú možné bez povinnej účasti enzýmov.

Od prvého dňa počatia dieťaťa začínajú enzýmy plniť svoju úlohu. Spermia nebude schopná vstúpiť do vajíčka, ak jej chýba špeciálny enzým na rozpustenie bunkovej steny vajíčka na uskutočnenie procesu oplodnenia.

Všetka potrava, ktorú konzumujeme, prechádza v gastrointestinálnom trakte pod vplyvom tráviacich enzýmov zložitým procesom rozkladu na jednoduché prvky. Len tak sa tieto živiny môžu dostať do krvného obehu a šíriť sa do všetkých orgánov a tkanív. Skúste 2-3 minúty žuť kúsok chleba, pocítite, ako postupne sladne – vplyvom enzýmov obsiahnutých v slinách sa totiž štiepi škrob a uvoľňuje sladká maltóza.

Pomocou enzýmov telo nielen rozkladá látky, ale ich aj syntetizuje. Ide napríklad o syntézu aminokyselín na proteínové molekuly – hlavný stavebný materiál pre svalové bunky, vlasy a pod., či premenu glukózy na glykogén, ktorý sa ukladá v pečeni a v prípade nedostatku energie s tzv. pomocou rovnakých enzýmov sa opäť rozkladá na molekuly glukózy, čo telu poskytuje rýchle uvoľnenie energie.

Proces obnovy kože sa vyskytuje aj v dôsledku enzýmov zapojených do metabolických procesov. Ak je dostatok enzýmov špecifických pre tento proces, pokožka bude jemná, lesklá a elastická. Pri nedostatku enzýmov sa pokožka stáva suchou, šupinatou a ochabnutou.

V ľudskom tele funguje asi 4000 rôznych typov enzýmov. Prebiehajú v ňom tisíce biochemických reakcií, ktoré sa dokopy dajú prirovnať k veľkej chemickej továrni. Ale všetky tieto chemické reakcie vyžadujú enzymatickú katalýzu, inak buď neprebiehajú, alebo prebiehajú veľmi pomaly. Každý enzým sa zúčastňuje jednej chemickej reakcie. Niektoré z enzýmov si telo nedokáže syntetizovať. Ak telu chýbajú nejaké enzýmy, potom hrozí vznik ochorenia alebo vznik predchorobného stavu, ktorý sa skôr či neskôr prejaví ochorením.

Preto, ak si chcete zachovať mladosť, krásu a zdravie po dlhé roky, musíte zabezpečiť, aby vaše telo obsahovalo dostatočné množstvo enzýmov. A ak je ich hladina nízka, tak hlavným zdrojom ich dopĺňania je denný príjem vo forme bioaktívnych doplnkov.

Skupiny ľudí, ktorí obzvlášť potrebujú dodatočné zdroje enzýmov
Uvažujme, ktoré skupiny ľudí obzvlášť potrebujú použitie ďalších enzýmov.

Tých, ktorí si chcú zlepšiť fyzickú kondíciu, zlepšiť svoje zdravie alebo ho obnoviť po chorobe.

Ľudia s oslabeným imunitným systémom, často náchylní na infekcie.

Tí, ktorí zažívajú neustálu únavu, sa sťažujú na nedostatok energie a častú slabosť.

Predčasne starnúci, krehkí ľudia.

Ľudia trpiaci chronickými chorobami.

Onkologickí pacienti s rôznymi typmi rakoviny, v pred- a pooperačnom období.

Ľudia trpiaci chorobami pečene.

Ľudia, ktorí uprednostňujú mäsové jedlá.

Ľudia náchylní na neurasténiu a iné neuropsychiatrické ochorenia.

Ľudia trpiaci sexuálnou dysfunkciou.

Ženy v prenatálnom a popôrodnom období.

Ľudia s poruchami trávenia.

Vegetariáni (doplnky stravy podporia stabilitu buniek).

Ľudia s nedostatočnou fyzickou kondíciou, na zlepšenie fyzickej zdatnosti (nadváha a obezita, podváha).

Ľudia so zdravotným postihnutím a obmedzeniami v pohybe.

Deti v období intenzívneho rastu (keďže moderné deti väčšinou takmer nekonzumujú potraviny obsahujúce tráviace enzýmy - lipázu, amylázu a proteázu; a to je jeden z hlavných dôvodov detskej obezity, častých alergií, zápchy a zvýšená únava).

Starší ľudia (s vekom sa znižuje schopnosť tela produkovať vlastné enzýmy, znižuje sa množstvo enzýmu, ktorý stimuluje proces „inventúry“ v tele, a preto je konzumácia ďalších enzýmov pre nich cestou k dlhovekosti).

Pacienti s potvrdenou enzýmovou dysfunkciou (keďže ich vlastné enzýmové rezervy sú vyčerpané, potrebujú najmä dodatočný príjem enzýmov).

Veľký počet doplnkových enzýmov potrebujú najmä športovci, keďže v dôsledku intenzívnej fyzickej aktivity dochádza v ich tele k zrýchlenému metabolizmu, čo znamená, že sa intenzívne spotrebúvajú aj enzýmové rezervy (obrazne možno prirovnať k sviečke horiacej na oboch koncoch).

Termín „enzým“ prvýkrát navrhol holandský prírodovedec Van Helmont, ktorý ho použil na označenie neznámeho činidla, ktoré podporuje alkoholové kvasenie. Preložené z latinčinyenzýmznamená "kvas", synonymum pre toto slovo v gréčtine je enzým, čo znamená "v kvásku". Obe slová sú spojené s kvasením kvasiniek, ktoré je nemožné bez účasti enzýmov, ktoré zohrávajú kľúčovú úlohu vo fermentačných procesoch - chemických reakciách spojených s trávením a rozkladom cukrov. Enzýmy sú svojou povahou biologické katalyzátory chemických a biochemických reakcií, ktoré sa vyskytujú vo vnútri buniek. Chemické reakcie môžu prebiehať bez účasti enzýmov, ale často si to vyžaduje určité podmienky: vysoká teplota, tlak, prítomnosť kovov (železo, zinok, meď a platina atď.), ktoré môžu pôsobiť aj ako katalyzátory – urýchľovače chemických reakcií , ale ich rýchlosť bez enzýmov bude veľmi malá.

Enzýmy v našom tele pôsobia ako biologické katalyzátory, stokrát a tisíckrát urýchľujú biochemické reakcie, prispievajú k úplnému tráveniu, vstrebávaniu živín a očiste organizmu. Enzýmy sa zúčastňujú takmer všetkých životne dôležitých procesov v tele: pomáhajú obnoviť endoekologickú rovnováhu, podporujú hematopoetický systém, znižujú tvorbu trombov, normalizujú viskozitu krvi, zlepšujú mikrocirkuláciu, ako aj zásobovanie tkanív kyslíkom a živinami, normalizujú metabolizmus lipidov a znižujú syntézu cholesterolu s nízkou hustotou. Viac ako tri tisícky v súčasnosti známych enzýmov sa podieľajú na všetkých životne dôležitých biochemických reakciách. Nedostatok enzýmov, spôsobený genetickými poruchami alebo inými fyziologickými príčinami, vedie k zlému zdravotnému stavu a vážnym ochoreniam.

Mnohé enzýmy môžu v závislosti od okolností pôsobiť ako rozkladače a redukcie, rozkladajú biomolekuly na fragmenty alebo rekombinujú produkty rozkladu späť dohromady. V ľudskom tele neustále pracujú tisíce rôznych enzýmov. Len s ich pomocou je možné obnovovať bunky, premieňať živiny na energiu a stavebné látky, neutralizovať splodiny metabolizmu a cudzorodé látky, chrániť telo pred patogénmi a hojiť rany. V závislosti od toho, aké typy reakcií tela enzýmy katalyzujú, vykonávajú rôzne funkcie, najčastejšie sa delia na tráviaci A metabolické.

Tráviace sa uvoľňujú v gastrointestinálnom trakte, ničia živiny, čo im umožňuje vstúpiť do systémového krvného obehu. Len v prítomnosti enzýmov dochádza k metabolizmu tukov, bielkovín a sacharidov. Enzýmy sa nikdy nenahradia, každý z nich má svoju funkciu, hlavné sú tráviace enzýmy amylázy, proteáza A lipázy.

*Amyláza- hydrolytický enzým, ktorý sa tvorí najmä v slinných žľazách a pankrease, následne sa dostáva do ústnej dutiny, respektíve do lumenu dvanástnika a podporuje využitie glukózy z krvi. Amyláza sa podieľa na trávení potravinových sacharidov, rozkladá komplexné sacharidy – škrob a glykogén a zabezpečuje udržanie normálnej hladiny cukru v krvi. Teraz je dokázané, že 86 % pacientov s cukrovkou má v črevách nedostatočnú amylázu. Rôzne typy amyláz pôsobia na špecifické cukry: laktázy rozkladá mliečny cukor - laktózu, maltáza- maltóza, sucraza rozkladá repný cukor sacharózu.

*Lipasa prítomný v žalúdočnej šťave, v sekréte pankreasu, ako aj v tukoch v potrave a je najdôležitejším enzýmom v procese trávenia tukov, syntetizuje sa v pankrease a vylučuje sa do čriev, kde štiepi dodané tuky potraviny a hydrolyzuje molekuly tuku. Aktivita lipázy sa výrazne mení pri ochoreniach pankreasu, rakovine a nesprávnej výžive.

Metabolické enzýmy (enzýmy)katalyzujú biochemické procesy vo vnútri buniek, pri ktorých dochádza k produkcii energie a detoxikácii organizmu a odstraňovaniu odpadových produktov rozkladu. Každý systém, orgán a tkanivo tela má svoju vlastnú sieť enzýmov.

Enzýmy a metabolizmus

Metabolizmus v ľudskom tele pozostáva z dvoch procesov. Prvým procesom je „anabolizmus“, čo znamená vstrebávanie potrebných látok a energie. Druhým procesom je „katabolizmus“ – rozklad odpadových produktov tela. Tieto dôležité procesy sú v neustálej interakcii a podporujú životne dôležité funkcie tela.

*Nervový systém- prvý regulačný systém na udržiavanie rovnováhy metabolických procesov, spracováva informácie prichádzajúce zo všetkých systémov, orgánov a tkanív tela. Berúc do úvahy povahu informácií v metabolických procesoch, nervový systém robí jedno alebo druhé rozhodnutie a nastavuje jeden alebo iný program činnosti.

*Endokrinný systém- druhý regulačný systém, vďaka hormónom, ktoré produkuje, sa aktivujú alebo spomaľujú všetky procesy prebiehajúce v orgánoch a tkanivách tela.

*Obehový systému- tretí systém, ktorý reguluje metabolizmus, pretože krv prenáša hormóny a živiny - vitamíny, makroprvky a minerálne soli.

Všetky tieto systémy realizujú svoj program prostredníctvom reťazca rôznych enzýmov, vďaka ktorým sa človek dokáže primerane adaptovať na meniace sa podmienky vonkajšieho a vnútorného prostredia. Všetky enzýmy sú proteíny pozostávajúce z aminokyselín; neproteínová časť molekuly enzýmu sa nazýva „koenzým“, môže obsahovať stopové prvky a vitamíny. Všetky biochemické reakcie zahŕňajúce enzýmy prebiehajú vo vodnom prostredí, v ktorom sa nachádza naše telo, ako v kukle. Niektoré enzýmy sú súčasťou plazmatickej membrány buniek, iné sa nachádzajú a pôsobia vo vnútri buniek, iné sú vylučované bunkami a vstupujú do medzibunkového priestoru orgánov a tkanív, vstupujú do obehového a lymfatického systému alebo do lúmenu žalúdka, malého a hrubé črevá.

Vďaka pôsobeniu enzýmov sa v tele ukladá železo, krv sa pri krvácaní zráža, kyselina močová sa mení na moč, z pľúc sa odstraňuje oxid uhoľnatý. Enzýmy pomáhajú pečeni, obličkám, pľúcam a gastrointestinálnemu traktu odstraňovať odpadové produkty a toxíny z tela, podporujú využitie živín, budujú nové svalové tkanivo, nervové bunky, kosti, kožu a obnovujú tkanivo endokrinných žliaz.

Enzýmy sa zúčastňujú takmer všetkých životne dôležitých procesov v organizme: pomáhajú obnoviť ekologickú rovnováhu organizmu, zlepšujú fungovanie imunitného systému, regulujú tvorbu interferónov, majú antivírusové a antimikrobiálne účinky a znižujú pravdepodobnosť vzniku alergických a autoimunitné reakcie. Podporujú tiež krvotvorný systém, znižujú agregáciu krvných doštičiek, normalizujú viskozitu krvi, zlepšujú mikrocirkuláciu, ako aj zásobovanie tkanív kyslíkom a živinami. Komplexný účinok enzýmov zlepšuje proces trávenia a vstrebávania potravy, normalizuje metabolizmus lipidov, znižuje syntézu cholesterolu, zvyšuje obsah cholesterolu s vysokou hustotou a tiež znižuje vedľajšie účinky spojené s užívaním antibiotík a hormonálnych liekov.

Enzýmy, koenzýmy a stopové prvky

V ľudskom tele sa nachádza asi 3000 rôznych enzýmov, ktorých štruktúra je zakódovaná v genetike každého jedinca. Hlavnou funkčnou charakteristikou každého enzýmu je rýchlosť, s akou pracuje, ničí, transformuje alebo syntetizuje určité látky. Funkcie enzýmov sú prísne individuálne a každý z nich sa podieľa na aktivácii špecifického biochemického procesu. Postupom času strácajú enzýmy svoju účinnosť, a preto sa musia neustále obnovovať. Aktivita enzýmov závisí od mnohých vonkajších faktorov: keď sa teplota zníži, rýchlosť chemických reakcií sa zníži, keď sa teplota zvýši, rýchlosť chemických reakcií sa najprv zvýši, ale potom sa začne znižovať, pretože pri vysokých teplotách blízkych varu dochádza k denaturácii; dochádza k deštrukcii proteínových molekúl enzýmu. Enzýmy obsahujú niektoré mikroelementy - meď, železo, zinok, nikel, selén, kobalt, mangán atď. Bez molekúl minerálov nie sú enzýmy aktívne a nemôžu katalyzovať biochemické reakcie. K aktivácii enzýmov dochádza pridaním atómov minerálnych látok k ich molekulám, pričom pripojený atóm anorganickej látky sa stáva aktívnym centrom celého enzymatického komplexu, napr.

*Železné je súčasťou dôležitých oxidačných enzýmov - katalázy, peroxidázy, uhlíkových a dusíkových cytochrómov, spája atómy medzi sebou, vďaka čomu z aminokyselín vznikajú molekuly bielkovín, navyše železo z molekuly hemoglobínu je schopné viazať kyslík za účelom preniesť ho do tkanív;

*Zinok je schopný spájať atómy kyslíka a dusíka, ako aj atómy síry, preto tráviace enzýmy pepsín a trypsín vyžadujú na aktiváciu pridanie atómu zinku;

*Meď má schopnosť rozbiť alebo obnoviť väzby medzi atómami uhlíka a síry;

*Kobalt schopné zničiť aj obnoviť chemické väzby medzi atómami uhlíka;

*Molybdén je súčasťou enzýmov viažucich dusík a je schopný premieňať atmosférický dusík na viazaný stav, čo je pomerne inertná látka a s veľkými problémami vstupuje do biochemických reakcií.

Mnohé enzýmy s veľkými molekulovými hmotnosťami vykazujú katalytickú aktivitu len v prítomnosti špecifických nízkomolekulových látok nazývaných koenzýmy (koenzýmy) úlohu koenzýmov zohrávajú mnohé vitamíny a minerály, ktoré sú súčasťou aktívneho centra enzýmu a zabezpečujú jeho činnosť . Koenzým Q10 hrá v ľudskom organizme osobitnú úlohu – je priamym účastníkom procesov zameraných na produkciu energie v ľudskom tele. Koenzým Q10 je bunková zložka podieľajúca sa na tvorbe energie v mitochondriách – vnútrobunkových elektrárňach a hrá dôležitú úlohu pri tvorbe kyseliny adenozíntrifosforečnej (ATP), ktorá je primárnym zdrojom energie vo svalovom tkanive. Koenzým Q10 zvyšuje odolnosť svalového tkaniva voči špičkovému zaťaženiu, znižuje toxické a bolestivé účinky hypoxie, urýchľuje metabolické procesy a odstraňovanie konečných produktov metabolizmu. Na základe výsledkov experimentálnych a klinických štúdií sa dospelo k záveru, že koenzým Q10 má aj vlastnosti účinného antioxidantu a ochrancu pred predčasným starnutím dokáže nielen predĺžiť život, ale ho aj nasýtiť energiou.

Vzhľadom na vyššie uvedené môžeme konštatovať, že pre plnú funkciu enzýmov je nevyhnutný stály a nepretržitý prísun vitamínov, makro- a mikroprvkov v potrave. Iba v tomto prípade budú enzýmy a enzýmové systémy tela úspešne fungovať.

KLINICKÉ TESTY ENZÝMOV

Výskum v posledných desaťročiach dokázal, že enzýmy sú nevyhnutné pre normálne fungovanie imunitného systému organizmu: regulujú tvorbu interferónov, vykazujú antivírusové a antimikrobiálne účinky a tiež znižujú pravdepodobnosť vzniku alergických a autoimunitných reakcií. Obranné mechanizmy dokážu udržať ľudské telo zdravé len vtedy, ak má telo dostatočné množstvo fungujúcich enzýmov. Každý enzým v tele plní svoju vlastnú úlohu: niektoré enzýmy umožňujú telu brániť sa aktiváciou makrofágov – bielych krviniek schopných rozpoznať a zničiť nepriateľov v tele. Ďalšie enzýmy pomáhajú lymfocytom vytvárať špecifické protilátky, ktoré viažu „cudzie látky“ - bakteriálne, vírusové a iné, čím dávajú telu príležitosť ich včas neutralizovať. Najdôležitejšiu úlohu vzdravie imunitného systémuhrajú najmä proteolytické enzýmyproteáza, ktorý sa aktívne podieľa na procesoch metabolizmu a trávenia, je schopný ničiť takmer všetky proteíny, ktoré nie sú súčasťou živých buniek tela - proteínové štruktúry vírusov, baktérií a iných patogénov. Proteázové enzýmy sa ukázali ako vynikajúca antivírusová terapia, ktorá pôsobí na viacerých úrovniach. Mnohé vírusy sú obklopené ochranným proteínovým obalom, ktorý proteázy dokážu stráviť, vďaka čomu sú vírusy zraniteľnejšie voči účinkom antivírusových liekov. Okrem toho proteáza rozkladá nestrávené proteíny, bunkové zvyšky a krvné toxíny, čo vedie k aktivácii imunitného systému na boj proti bakteriálnym a vírusovým infekciám.

Najčastejšou chronickou vírusovou infekciou ľudí je herpes, v preklade z gréčtiny „plazivý“ Herodotos používal tento názov na označenie pľuzgierových vyrážok na koži sprevádzaných svrbením a horúčkou. Štatistiky hovoria, že 90% svetovej populácie sú nosičmi herpetickej infekcie. Herpetická infekcia existuje v tele dlhodobo, hlavne v latentnej forme a prejavuje sa na pozadí stavov imunodeficiencie léziami kože, slizníc, očí, pečene a centrálneho nervového systému.

V roku 1995 európski vedci prvýkrát zverejnili výsledky štúdie enzýmovej terapie ako alternatívnej liečby herpes zoster – vírusu ovčích kiahní a pásového oparu. Štúdia bola vykonaná na skupine 192 pacientov, z ktorých polovica dostávala štandardný antivírusový liek Acyclovir a druhá polovica dostávala enzýmovú terapiu. Ako výsledok výskumu sa dospelo k záveru, že vo všeobecnosti enzýmové prípravky vykazovali rovnakú účinnosť ako acyklovir. Od roku 1968 sa v západných krajinách úspešne lieči vírus herpes zoster pomocou enzýmov.

Záver: Enzýmy majú široké uplatnenie a možno ich odporučiť nielen na zlepšenie trávenia, pri akútnych a chronických zápalových procesoch v zažívacom trakte a pečeni, ale aj pri infekčných ochoreniach, cievnych patológiách, stavoch pred a po chirurgických zákrokoch. K dnešnému dňu sa uskutočnili početné štúdie potvrdzujúce účinnosť enzýmov pri prevencii a liečbe rakoviny.

spoločnostiNutricareodporúčané:

Pre úplnú absorpciu bielkovinových potravín: Papain, Bromelain, Protease zlepšiť pohodu pri rôznych ochoreniach tráviaceho traktu, rozložiť komplexné bielkoviny na aminokyseliny, Proteáza je tiež schopný ničiť takmer všetky proteíny, ktoré nie sú súčasťou živých buniek tela - proteínové štruktúry vírusov, baktérií a iných patogénov;

Pre úplnú absorpciu tukov: Bromelaín a lipáza sa vylučujú do čriev, kde rozkladajú tuky dodávané potravou, okrem toho, bromelain ovplyvňuje molekuly tukového tkaniva, bráni ich vzájomnému spájaniu a ukladaniu do tukových zásob a podieľa sa na rozklade tukov, čo ho robí nevyhnutným pri liečbe obezity;

Pre úplnú absorpciu sacharidov: Amylase podieľa sa na trávení sacharidov potravy, rozkladá komplexné sacharidy – škrob a glykogén a zabezpečuje udržanie normálnej hladiny cukru v krvi. Teraz je dokázané, že 86 % pacientov s cukrovkou má v črevách nedostatočnú amylázu;

Pri ochoreniach tráviaceho traktu (zápcha, gastritída, kolitída, žalúdočné vredy, helmintické infekcie) : Enzýmový komplex potrebné na obnovenie trávenia v prípade nedostatku enzýmov, dysbakteriózy, dyspepsie a takmer všetkých chorôb tráviaceho systému.

Enzýmy sú globulárne proteíny, ktoré pomáhajú prebiehať všetky bunkové procesy. Rovnako ako všetky katalyzátory nemôžu zvrátiť reakciu, ale slúžia na jej urýchlenie.

Lokalizácia enzýmov v bunke

Vo vnútri bunky sú spravidla jednotlivé enzýmy obsiahnuté a pôsobia v presne definovaných organelách. Lokalizácia enzýmov priamo súvisí s funkciou, ktorú daná časť bunky zvyčajne vykonáva.

Takmer všetky glykolytické enzýmy sa nachádzajú v cytoplazme. Enzýmy cyklu trikarboxylových kyselín sú v mitochondriálnej matrici. Účinné látky hydrolýzy sú obsiahnuté v lyzozómoch.

Jednotlivé tkanivá a orgány živočíchov a rastlín sa líšia nielen súborom enzýmov, ale aj svojou aktivitou. Táto vlastnosť tkanív sa klinicky využíva pri diagnostike určitých ochorení.

V aktivite a súbore enzýmov v tkanivách sú tiež znaky súvisiace s vekom. Najzreteľnejšie sú viditeľné počas embryonálneho vývoja počas diferenciácie tkaniva.

Nomenklatúra enzýmov

Existuje niekoľko systémov pomenovania, z ktorých každý v rôznej miere zohľadňuje vlastnosti enzýmov.

• Triviálne. Názvy látok sú uvedené na základe náhodných charakteristík. Napríklad pepsín (pepsis - "trávenie", grécky) a trypsín (tripsis - "skvapalnenie", grécky)
• Racionálne. Názov enzýmu pozostáva zo substrátu a koncovky „-ase“. Napríklad amyláza zrýchľuje (amylo - „škrob“, gréčtina).
• Moskva. Bola prijatá v roku 1961 medzinárodnou komisiou pre názvoslovie enzýmov na V. medzinárodnom biochemickom kongrese. Názov látky sa skladá zo substrátu a reakcie, ktorú enzým katalyzuje (urýchľuje). Ak je funkciou enzýmov prenos skupiny atómov z jednej molekuly (substrát) do druhej (akceptor), názov katalyzátora zahŕňa chemický názov akceptora. Napríklad enzým alanín:2-oxoglutarátaminotransferáza sa podieľa na reakcii prenosu aminoskupiny z alanínu na kyselinu 2-hydroxyglutárovú. Názov odráža:
• substrát - alanín;
• akceptor - kyselina 2-oxoglutarová;
• aminoskupina sa prenesie v reakcii.

Medzinárodná komisia zostavila zoznam všetkých známych enzýmov, ktorý sa neustále aktualizuje. Môže za to objavenie nových látok.

Klasifikácia enzýmov

Enzýmy možno rozdeliť do skupín dvoma spôsobmi. Prvá navrhuje dve triedy týchto látok:

• jednoduché - pozostávajú iba z bielkovín;
• komplex – obsahujú bielkovinovú časť (apoenzým) a nebielkovinovú časť, nazývanú koenzým.

Neproteínová časť komplexného enzýmu môže obsahovať vitamíny. K interakcii s inými látkami dochádza cez aktívne centrum. Celá molekula enzýmu sa tohto procesu nezúčastňuje.

Vlastnosti enzýmov, podobne ako iných proteínov, sú určené ich štruktúrou. V závislosti od toho katalyzátory urýchľujú iba svoje reakcie.

Druhý spôsob klasifikácie rozdeľuje látky podľa toho, akú funkciu vykonávajú enzýmy. Výsledkom je šesť tried:

• oxidoreduktázy;
• transferázy;
• hydrolázy;
• izomerázy;
• lyázy;
• ligázy

Sú to všeobecne akceptované skupiny, líšia sa nielen typmi reakcií, ktoré regulujú enzýmy v nich. Látky rôznych skupín majú rôzne štruktúry. A funkcie enzýmov v bunke preto nemôžu byť rovnaké.

Oxidoreduktázy - redox

Hlavnou funkciou enzýmov prvej skupiny je urýchliť redoxné reakcie. Charakteristická vlastnosť: schopnosť vytvárať reťazce oxidačných enzýmov, v ktorých sa elektróny alebo atómy vodíka prenášajú z úplne prvého substrátu na konečný akceptor. Tieto látky sa oddeľujú podľa princípu činnosti alebo miesta pôsobenia v reakcii.

1. Aeróbne dehydrogenázy (oxidázy) urýchľujú prenos elektrónov alebo protónov priamo na atómy kyslíka. Anaeróbne vykonávajú rovnaké akcie, ale v reakciách, ktoré prebiehajú bez prenosu elektrónov alebo atómov vodíka na atómy kyslíka.
2. Primárne dehydrogenázy katalyzujú proces odstraňovania atómov vodíka z oxidovanej látky (primárneho substrátu). Sekundárne - urýchľujú odstránenie atómov vodíka zo sekundárneho substrátu, ktoré boli získané pomocou primárnej dehydrogenázy;

Ďalšia vlastnosť: ako dvojzložkové katalyzátory s veľmi obmedzeným súborom koenzýmov (aktívnych skupín) môžu urýchliť širokú škálu oxidačno-redukčných reakcií. To sa dosahuje veľkým počtom možností: rovnaký koenzým môže spájať rôzne apoenzýmy. V každom prípade sa získa špeciálna oxidoreduktáza s vlastnými vlastnosťami.

Je tu ešte jedna funkcia enzýmov tejto skupiny, ktorú nemožno ignorovať - ​​urýchľujú výskyt chemických procesov spojených s uvoľňovaním energie. Takéto reakcie sa nazývajú exotermické.

Transferázy – nosiče

Tieto enzýmy vykonávajú funkciu urýchľovania reakcií prenosu molekulárnych zvyškov a funkčných skupín. Napríklad fosfofruktokináza.

Existuje osem skupín katalyzátorov na základe prenesenej skupiny. Pozrime sa len na niektoré z nich.

1. Fosfotransferázy - pomáhajú transportovať zvyšky Delia sa do podtried podľa miesta určenia (alkoholové, karboxylové a iné).
2. Aminotransferázy – urýchľujú reakcie
3. Glykozyltransferázy - prenášajú glykosylové zvyšky z molekúl esterov fosforu na molekuly mono- a polysacharidov. Zabezpečujú reakcie rozkladu a syntézy oligo- alebo polysacharidov v rastlinách a živočíchoch. Napríklad sa podieľajú na rozkladnej reakcii sacharózy.
4. Acyltransferázy prenášajú zvyšky karboxylových kyselín na amíny, alkoholy a aminokyseliny. Acyl-koenzým-A je univerzálnym zdrojom acylových skupín. Možno ho považovať za aktívnu skupinu acyltransferáz. Najčastejšie tolerovanou skupinou je kyselina octová.

Hydrolázy – rozkladajú sa vodou

V tejto skupine pôsobia enzýmy ako katalyzátory rozkladných reakcií (menej často syntézy) organických zlúčenín, na ktorých sa podieľa voda. Látky tejto skupiny sa nachádzajú v bunkách a v tráviacej šťave. Molekuly katalyzátora v gastrointestinálnom trakte pozostávajú z jednej zložky.

Lokalizáciou týchto enzýmov sú lyzozómy. Vykonávajú ochranné funkcie enzýmov v bunke: rozkladajú cudzie látky, ktoré prešli cez membránu. Ničia aj tie látky, ktoré už bunka nepotrebuje, pre čo lyzozómy prezývali sanitári.

Ich ďalšou „prezývkou“ sú samovraždy buniek, pretože sú hlavným nástrojom autolýzy buniek. Ak dôjde k infekcii, začnú sa zápalové procesy, lyzozómová membrána sa stane priepustnou a hydrolázy vstúpia do cytoplazmy, zničia všetko, čo jej stojí v ceste a zničia bunku.

Existuje niekoľko typov katalyzátorov z tejto skupiny:

• esterázy - zodpovedné za hydrolýzu alkoholových esterov;
• glykozidázy - urýchľujú hydrolýzu glykozidov, podľa toho, na aký izomér pôsobia, vylučujú α- alebo β-glykozidázy;
• peptidové hydrolázy - zodpovedné za hydrolýzu peptidových väzieb v proteínoch a za určitých podmienok za ich syntézu, ale tento spôsob syntézy proteínov sa v živej bunke nepoužíva;
• amidázy – sú zodpovedné za hydrolýzu amidov kyselín, napríklad ureáza katalyzuje rozklad močoviny na amoniak a vodu.

Izomerázy – transformácia molekuly

Tieto látky urýchľujú zmeny v rámci jednej molekuly. Môžu byť geometrické alebo štrukturálne. To sa môže stať rôznymi spôsobmi:

• prenos atómov vodíka;
• pohyb fosfátovej skupiny;
• zmena umiestnenia atómových skupín v priestore;
• pohyb dvojitej väzby.

Organické kyseliny, sacharidy alebo aminokyseliny môžu podliehať izomerizácii. Izomerázy môžu konvertovať aldehydy na ketóny a naopak konvertovať cis formu na trans formu a naopak. Pre lepšie pochopenie funkcie enzýmov v tejto skupine je potrebné poznať rozdiely medzi izomérmi.

Lyázy pretrhávajú väzby

Tieto enzýmy urýchľujú nehydrolytický rozklad organických zlúčenín prostredníctvom väzieb:

• uhlík-uhlík;
• fosfor-kyslík;
• uhlík-síra;
• uhlík-dusík;
• uhlík-kyslík.

V tomto prípade sa uvoľňujú také jednoduché produkty, ako je voda a amoniak, a uzatvárajú sa dvojité väzby. Len málo z týchto reakcií môže ísť opačným smerom, zodpovedajúce enzýmy za vhodných podmienok katalyzujú procesy nielen rozkladu, ale aj syntézy.

Lyázy sú klasifikované podľa typu väzby, ktorú prerušujú. Sú to komplexné enzýmy.

Ligázy zosieťujú

Hlavnou funkciou enzýmov tejto skupiny je urýchlenie syntéznych reakcií. Ich zvláštnosťou je kombinácia tvorby a rozpadu látok, ktoré môžu poskytnúť energiu na realizáciu biosyntetického procesu. Existuje šesť podtried podľa typu vytvoreného spojenia. Päť z nich je identických s lyázovými podskupinami a šiesty je zodpovedný za vytvorenie väzby dusík-kov.

Niektoré ligázy sa zúčastňujú obzvlášť dôležitých bunkových procesov. Napríklad DNA ligáza sa podieľa na replikácii deoxyribonukleovej kyseliny. Zosieťuje jednovláknové zlomy a vytvorí nové fosfodiesterové väzby. Je to ona, ktorá spája fragmenty Okazakiho.

Rovnaký enzým sa aktívne používa v genetickom inžinierstve. Umožňuje vedcom spojiť kusy, ktoré potrebujú na vytvorenie jedinečných reťazcov deoxyribonukleovej kyseliny. Môžete do nich vložiť akúkoľvek informáciu, vytvoríte tak továreň na výrobu potrebných bielkovín. Môžete napríklad vložiť do DNA baktérie časť zodpovednú za syntézu inzulínu. A keď bunka preloží svoje vlastné proteíny, vytvorí aj užitočnú látku potrebnú na lekárske účely. Zostáva ho len očistiť a mnohým chorým to pomôže.

Obrovská úloha enzýmov v tele

Môžu sa zvýšiť viac ako desaťnásobne. To je jednoducho nevyhnutné pre normálne fungovanie bunky. A enzýmy sa zúčastňujú každej reakcie. Preto sú funkcie enzýmov v tele rôzne, ako všetky prebiehajúce procesy. A narušenie činnosti týchto katalyzátorov vedie k vážnym následkom.

Enzýmy sú široko používané v potravinárstve, ľahkom priemysle, medicíne: používajú sa na výrobu syrov, údenín, konzerv, sú súčasťou zloženia a používajú sa aj pri výrobe fotografických materiálov.

Odoslanie dobrej práce do databázy znalostí je jednoduché. Použite nižšie uvedený formulár

Študenti, postgraduálni študenti, mladí vedci, ktorí pri štúdiu a práci využívajú vedomostnú základňu, vám budú veľmi vďační.

Uverejnené na http://www.allbest.ru/

Úvod

biologický enzýmový proteín

Pokiaľ vieme, v našom tele je množstvo enzýmov, ktoré sa podieľajú na metabolických procesoch (dýchanie, trávenie, svalová kontrakcia, fotosyntéza), ktoré určujú samotný proces života. Preto sa lieky široko používajú pri liečbe chorôb sprevádzaných hnisavými nekrotickými procesmi, trombózou a tromboembolizmom a poruchami trávenia. Enzýmové prípravky začali nachádzať využitie aj pri liečbe rakoviny.

Enzýmy hrajú pomerne dôležitú úlohu v mnohých technologických procesoch. Vysokokvalitné enzýmy umožňujú zlepšovať technológiu, znižovať náklady a dokonca vytvárať nové produkty.

V súčasnosti sa enzýmy využívajú vo viac ako 25 priemyselných odvetviach: potravinársky priemysel, farmaceutický priemysel, celulózo-papierenský priemysel, ľahký priemysel a tiež v poľnohospodárstve.

Cieľom mojej eseje je: podrobné štúdium pojmov enzýmová a enzymatická katalýza (biokatalýza).

1) Čo sú enzýmy, akú úlohu zohrávajú?

2) Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov.

3) Zvážte funkcie enzýmov.

4) Princíp pôsobenia enzýmu.

5) Klasifikácia enzýmov.

6) Rozsah použitia enzýmov.

7) Spôsoby izolácie enzýmov.

8) Faktory ovplyvňujúce enzýmové reakcie?

1. Čo sú enzýmy a akú úlohu zohrávajú?

Enzýmy sú organické látky bielkovinovej povahy, ktoré sa syntetizujú v bunkách a mnohokrát urýchľujú reakcie v nich prebiehajúce bez toho, aby prešli chemickými transformáciami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú aj v neživej prírode a nazývajú sa katalyzátory. Enzýmy sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréckeho en - vnútro, zyme - kvas). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, ktorých katalytická aktivita určuje fungovanie buniek. Takmer každá z mnohých rôznych reakcií prebiehajúcich v bunke vyžaduje účasť špecifického enzýmu. Štúdium chemických vlastností enzýmov a reakcií, ktoré katalyzujú, je špeciálna, veľmi dôležitá oblasť biochémie - enzymológia.

Mnohé enzýmy sú v bunke vo voľnom stave, jednoducho rozpustené v cytoplazme; iné sú spojené so zložitými, vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú aj enzýmy, ktoré sa bežne nachádzajú mimo bunky; Enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad škrobu a bielkovín, sú teda vylučované pankreasom do čreva. Vylučované enzýmami a mnohými mikroorganizmami.

Prvé údaje o enzýmoch boli získané štúdiom procesov fermentácie a trávenia. L. Pasteur významne prispel k štúdiu fermentácie, ale veril, že iba živé bunky môžu vykonávať zodpovedajúce reakcie. Na začiatku 20. stor. E. Buchner ukázal, že fermentáciu sacharózy za vzniku oxidu uhličitého a etylalkoholu možno katalyzovať bezbunkovým kvasinkovým extraktom. Tento dôležitý objav podnietil izoláciu a štúdium bunkových enzýmov. V roku 1926 J. Sumner z Cornell University (USA) izoloval ureázu; bol to prvý enzým získaný v takmer čistej forme. Odvtedy bolo objavených a izolovaných viac ako 700 enzýmov, no oveľa viac ich existuje v živých organizmoch. Identifikácia, izolácia a štúdium vlastností jednotlivých enzýmov zaujíma ústredné miesto v modernej enzymológii.

Enzýmy zapojené do základných procesov premeny energie, ako je štiepenie cukrov a tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozíntrifosfátu (ATP), sú prítomné vo všetkých typoch buniek – živočíšnych, rastlinných, bakteriálnych. Existujú však enzýmy, ktoré sa produkujú iba v tkanivách určitých organizmov. Enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa teda nachádzajú v rastlinných bunkách, ale nie v živočíšnych. Preto je dôležité rozlišovať medzi „univerzálnymi“ enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, čím je bunka špecializovanejšia, tým je pravdepodobnejšie, že bude syntetizovať súbor enzýmov potrebných na vykonávanie konkrétnej bunkovej funkcie.

K dnešnému dňu je známych viac ako 3000 enzýmov. Všetky majú množstvo špecifických vlastností, ktoré ich odlišujú od anorganických katalyzátorov. Len v ľudskom tele prebehnú každú sekundu tisíce enzymatických reakcií. Enzýmy hrajú dôležitú úlohu vo všetkých životných procesoch, usmerňujú a regulujú metabolizmus tela.

Treba tiež poznamenať, že všetka živá príroda existuje výlučne vďaka biokatalýze. Niet divu, že veľký ruský fyziológ, nositeľ Nobelovej ceny I.P. Pavlov nazval enzýmy nositeľmi života.

2. Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Ako všetky proteíny, aj enzýmy sú syntetizované ako lineárny reťazec aminokyselín, ktorý sa skladá špecifickým spôsobom. Každá sekvencia aminokyselín sa špeciálnym spôsobom skladá a výsledná molekula (proteínová globula) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže spojiť, aby vytvorili proteínový komplex. Terciárna štruktúra proteínov je zničená teplom alebo vystavením určitým chemikáliám.

Na katalyzovanie reakcie sa enzým musí viazať na jeden alebo viacero substrátov. Proteínový reťazec enzýmu sa zloží tak, že na povrchu globule sa vytvorí medzera alebo priehlbina, kde sa viažu substráty. Táto oblasť sa nazýva väzbové miesto substrátu.

Ryža. 1. Štruktúra enzýmu

3. Funkcie enzýmov

Enzýmy sú prítomné vo všetkých živých bunkách a prispievajú k premene určitých látok (substráty) ostatným (Produkty).

Enzýmy pôsobia ako katalyzátory takmer vo všetkých biochemických reakciách vyskytujúcich sa v živých organizmoch – katalyzujú viac ako 4000 rôznych biochemických reakcií.

Enzýmy hrajú dôležitú úlohu vo všetkých životných procesoch, usmerňujú a regulujú metabolizmus tela.

Ako všetky katalyzátory, aj enzýmy urýchľujú dopredné aj spätné reakcie, čím znižujú aktivačnú energiu procesu. V tomto prípade sa chemická rovnováha neposúva dopredu ani dozadu.

Charakteristickým znakom enzýmov v porovnaní s neproteínovými katalyzátormi je ich vysoká špecifickosť - väzbová konštanta niektorých substrátov na proteín môže dosiahnuť 10? 10 mol/l alebo menej. Každá molekula enzýmu je schopná vykonať niekoľko tisíc až niekoľko miliónov „operácií“ za sekundu.

Napríklad jedna molekula enzýmu renín, ktorý sa nachádza v žalúdočnej sliznici teľaťa, zrazí za 10 minút pri teplote 37 °C asi 106 molekúl mliečneho kazeinogénu.

Okrem toho je účinnosť enzýmov oveľa vyššia ako účinnosť neproteínových katalyzátorov - enzýmy zrýchľujú reakcie milióny a miliardy krát, neproteínové katalyzátory - stovky a tisíce krát.

4. Ako fungujú enzýmy

Látka, ktorá prechádza transformáciou v prítomnosti enzýmu, sa nazýva substrát. Substrát sa naviaže na enzým, ktorý urýchľuje štiepenie niektorých chemických väzieb v jeho molekule a tvorbu iných; výsledný produkt sa oddelí od enzýmu.

Enzýmy počas reakcie nepodliehajú opotrebovaniu. Po ukončení reakcie sa uvoľnia a sú okamžite pripravené na začatie ďalšej reakcie. Teoreticky to môže pokračovať donekonečna, aspoň kým nespotrebujú všetok substrát. V praxi je životnosť enzýmov vzhľadom na ich náchylnosť a organické zloženie obmedzená.

Podľa obrazného vyjadrenia používaného v biochemickej literatúre sa enzým približuje k substrátu ako „kľúč od zámku“. Toto pravidlo sformuloval E. Fischer v roku 1894 na základe skutočnosti, že špecifickosť pôsobenia enzýmu je určená prísnou zhodou geometrickej štruktúry substrátu a aktívneho centra enzýmu. Enzým sa spája so substrátom za vzniku komplexu enzým-substrát s krátkou životnosťou (tvorba intermediárneho komplexu). Aj keď tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje fenomén stabilizácie prechodného stavu, ktorý sa pozoruje v praxi. V 50. rokoch nášho storočia túto statickú predstavu nahradila hypotéza D. Koshlanda o indukovanej zhode substrátu a enzýmu. Jeho podstata spočíva v tom, že priestorový súlad medzi štruktúrou substrátu a aktívnym centrom enzýmu sa vytvára v okamihu ich vzájomnej interakcie, čo možno vyjadriť vzorcom „rukavice“. Enzýmy vo všeobecnosti nie sú tuhé, ale flexibilné molekuly. Aktívne miesto enzýmu môže zmeniť konformáciu po naviazaní substrátu. Postranné skupiny aminokyselín aktívneho miesta zaujímajú polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po naviazaní na aktívne miesto. Na rozdiel od modelu s kľúčovým zámkom, model indukovaného prispôsobenia vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu.

Ale v procese rastúceho rozvoja vedy sa Koshlandova hypotéza postupne nahrádza hypotézou topochemickej korešpondencie. Pri zachovaní hlavných ustanovení hypotézy o vzájomnom indukovanom ladení substrátu a enzýmu upozorňuje na skutočnosť, že špecifickosť pôsobenia enzýmov sa vysvetľuje predovšetkým rozpoznaním tej časti substrátu, ktorá sa v priebehu nemení. katalýza. Medzi touto časťou substrátu a substrátovým centrom enzýmu dochádza k početným bodovým hydrofóbnym interakciám a vodíkovým väzbám.

5. Klasifikácia enzýmov

V súčasnosti je známych asi 2 000 enzýmov, ale tento zoznam nie je úplný. V závislosti od typu katalyzovanej reakcie sú všetky enzýmy rozdelené do 6 tried:

Ш Enzýmy, ktoré katalyzujú redoxné reakcie oxidoreduktázy;

Ш Enzýmy prenášajúce rôzne skupiny (metylové, amino a fosfoskupiny a iné) - transferázy.

Ш Enzýmy, ktoré hydrolyzujú chemické väzby – hydrolázy

Ш Enzýmy nehydrolytického štiepenia rôznych skupín (NH3, CO2, H2O a iné) zo substrátu - lyázy.

Ш Enzýmy, ktoré urýchľujú syntézu väzieb v biologických molekulách za účasti donorov energie, ako je ATP, sú ligázy.

Ш Enzýmy, ktoré katalyzujú vzájomnú premenu izomérov, sú izomerázy.

Oxidoreduktázy- sú to enzýmy, ktoré katalyzujú redoxné procesy v tele. Vykonávajú prenos vodíka a elektrónov a sú známe pod spoločnými názvami ako dehydrogenázy, oxidázy a peroxidázy. Tieto enzýmy sa líšia tým, že majú špecifické koenzýmy a prostetické skupiny. Delia sa na funkčné skupiny donorov, z ktorých prijímajú vodík alebo elektróny, a akceptorov, na ktoré ich prenášajú (CH-OH skupina, CH - NH skupina, C-NH skupina a iné).

transferázy- sú to enzýmy, ktoré prenášajú atómové skupiny (podľa toho, ktorú skupinu prenášajú, sa nazývajú). Transferázy sa v dôsledku rôznych zvyškov, ktoré prenášajú, zúčastňujú na intermediárnom metabolizme.

Hydrolázy- sú to enzýmy, ktoré katalyzujú hydrolytický rozklad rôznych substrátov (za účasti molekúl vody). V závislosti od toho zahŕňajú esterázy, ktoré štiepia esterovú väzbu medzi karboxylovými kyselinami (lipáza) tiolesterov, fosfoesterovú väzbu atď.; glykozidázy, ktoré štiepia glykozidické väzby, peptidové hydrolázy, ktoré pôsobia na peptidové väzby a iné.

Lyázy- do tejto skupiny patria enzýmy, ktoré dokážu odštiepiť rôzne skupiny zo substrátu nehydrolytickým spôsobom za vzniku dvojitých väzieb alebo naopak pripájať skupiny na dvojitú väzbu. Pri štiepení vzniká H2O alebo CO2 alebo veľké zvyšky - napríklad acetyl - CoA. Lyázy hrajú veľmi dôležitú úlohu v metabolickom procese.

izomerázy- enzýmy, ktoré katalyzujú premenu izomérnych foriem na seba, to znamená, že vykonávajú intramolekulárnu transformáciu rôznych skupín. Patria sem nielen enzýmy, ktoré stimulujú reakcie vzájomných prechodov optických a geometrických izomérov, ale aj tie, ktoré môžu prispieť k premene aldóz na ketózy.

Ligázy. Predtým neboli tieto enzýmy oddelené od lyáz, pretože lyázy často reagujú v dvoch smeroch, ale nedávno sa zistilo, že k syntéze a rozpadu vo väčšine prípadov dochádza pod vplyvom rôznych enzýmov a na tomto základe vznikla samostatná trieda ligáz (syntetázy ) bol identifikovaný. Enzýmy s dvojitým účinkom sa nazývajú bifunkčné. Ligázy sa zúčastňujú reakcie spájania dvoch molekúl, to znamená syntetických procesov sprevádzaných štiepením makroenergetických väzieb ATP alebo iných makroergov.

„Prvé rozdelenie enzýmov do najväčších skupín (6 tried) nie je založené na názve substrátu, ale na povahe chemickej reakcie, ktorú enzým katalyzuje. Ďalej v rámci tried sú enzýmy rozdelené do podtried, ktoré sa riadia štruktúrou substrátu. Enzýmy danej triedy, ktoré pôsobia na podobne konštruované substráty, sú zoskupené do podtried. Tým sa rozdelenie nekončí. Enzýmy každej podtriedy sú rozdelené do podtried, v ktorých je štruktúra chemických skupín, ktoré od seba odlišujú substráty, ešte prísnejšie špecifikovaná. Podtrieda je poslednou najnižšou úrovňou klasifikácie. V rámci podtried sú uvedené jednotlivé enzýmy.

6. Rozsah enzýmov

Vysoko selektívne enzýmy používajú živé organizmy na vykonávanie širokej škály chemických reakcií pri vysokej rýchlosti; zachovávajú si svoju aktivitu nielen v mikropriestore bunky, ale aj mimo tela. Enzýmy sú široko používané v takých odvetviach, ako je pečenie, pivovarníctvo, vinárstvo, výroba čaju, kože a kožušín, výroba syra, varenie (spracovanie mäsa) atď. V posledných rokoch sa enzýmy začali používať v jemnom chemickom priemysle na uskutočňovanie takých reakcií organickej chémie, ako je oxidácia, redukcia, deaminácia, dekarboxylácia, dehydratácia, kondenzácia, ako aj na separáciu a izoláciu izomérov L-série. aminokyseliny (pri chemickej syntéze vznikajú racemické zmesi L- a D-izoméry), ktoré sa využívajú v priemysle, poľnohospodárstve, medicíne. Zvládnutie jemných mechanizmov pôsobenia enzýmov nepochybne poskytne neobmedzené možnosti získavania užitočných látok v obrovských množstvách a vysokou rýchlosťou v laboratóriu s takmer 100% výťažnosťou. V súčasnosti sa rozvíja nový vedný odbor – priemyselná enzymológia, ktorá je základom biotechnológie. Enzým kovalentne pripojený ("naviazaný") na akýkoľvek organický alebo anorganický polymérny nosič (matrica) sa nazýva imobilizovaný. Technika imobilizácie enzýmov umožňuje riešiť celý rad kľúčových problémov v enzymológii: zabezpečenie vysokej špecifickosti pôsobenia enzýmov a zvýšenie ich stability, jednoduchosť manipulácie, možnosť opätovného použitia a ich využitie v syntetických reakciách v prúde. Využitie takejto technológie v priemysle sa nazýva inžinierska enzymológia. Množstvo príkladov poukazuje na obrovský potenciál inžinierskej enzymológie v rôznych oblastiach priemyslu, medicíny a poľnohospodárstva. Najmä imobilizovaná β-galaktozidáza pripojená k magnetickému miešadlu sa používa na zníženie obsahu laktózového cukru v mlieku, t.j. produkt, ktorý sa nerozkladá v tele chorého dieťaťa s dedičnou intoleranciou laktózy. Navyše takto spracované mlieko možno skladovať zmrazené oveľa dlhšie a nezhustne. Boli vyvinuté projekty na výrobu potravinárskych produktov z celulózy, ktorá sa pomocou imobilizovaných enzýmov – celuláz – premieňa na glukózu, ktorá sa môže premeniť na potravinový produkt – škrob. Pomocou enzýmovej technológie je v zásade možné získať aj potravinové produkty, najmä uhľohydráty, z tekutého paliva (olej), rozložiť ho na glyceraldehyd a potom z neho za účasti enzýmov syntetizovať glukózu a škrob. Veľkou budúcnosťou je nepochybne modelovanie procesu fotosyntézy pomocou inžinierskej enzymológie, t.j. prirodzený proces fixácie CO2; Okrem imobilizácie si tento životne dôležitý proces pre celé ľudstvo bude vyžadovať vývoj nových originálnych prístupov a použitie množstva špecifických imobilizovaných koenzýmov. Ako príklad imobilizácie enzýmov a ich využitia v priemysle uvádzame schému kontinuálneho procesu získavania aminokyseliny alanínu a regenerácie koenzýmu (najmä NAD) v modelovom systéme (obr. 2). V tomto systéme sa počiatočný substrát (kyselina mliečna) čerpá do reaktorovej komory obsahujúcej NAD+ imobilizovaný na dextráne a dve NAD-dependentné dehydrogenázy: laktát a alaníndehydrogenázy; z opačného konca reaktora sa pri danej rýchlosti odstraňuje reakčný produkt - alanín.

Ryža. 2. Schéma kontinuálneho procesu získavania aminokyselín

Takéto reaktory našli uplatnenie vo farmaceutickom priemysle, napríklad pri syntéze antireumatoidného liečiva prednizolónu z hydrokortizónu. Okrem toho môžu slúžiť ako model na použitie pri syntéze a produkcii esenciálnych faktorov, keďže pomocou imobilizovaných enzýmov a koenzýmov je možné špecificky uskutočňovať spojené chemické reakcie (vrátane biosyntézy esenciálnych metabolitov), ​​čím sa eliminuje nedostatok látok pri dedičných metabolických poruchách. S pomocou nového metodologického prístupu tak veda robí prvé kroky v oblasti „syntetickej biochémie“. Nemenej dôležitými oblasťami výskumu je imobilizácia buniek a vytváranie metódami genetického inžinierstva (genetické inžinierstvo) priemyselných kmeňov mikroorganizmov – producentov vitamínov a esenciálnych aminokyselín. Príkladom medicínskej aplikácie biotechnológie je imobilizácia buniek štítnej žľazy na stanovenie hormónu stimulujúceho štítnu žľazu v biologických tekutinách alebo tkanivových extraktoch. Ďalším v poradí je vytvorenie biotechnologickej metódy výroby nekalorických sladkostí, t.j. potravinové náhrady cukru, ktoré môžu poskytnúť pocit sladkosti bez toho, aby mali vysoký obsah kalórií. Jednou z týchto sľubných látok je aspartám, čo je metylester dipeptidu aspartylfenylalanínu (pozri vyššie). Aspartám je takmer 300-krát sladší ako cukor, je neškodný a v tele sa rozkladá na prirodzene sa vyskytujúce voľné aminokyseliny: kyselinu asparágovú (aspartát) a fenylalanín. Aspartam nepochybne nájde široké využitie ako v medicíne, tak aj v potravinárskom priemysle (napr. v USA sa používa na detskú výživu a pridáva sa namiesto cukru do Diet Coca-Cola). Na výrobu aspartamu metódami genetického inžinierstva je potrebné získať nielen voľnú kyselinu asparágovú a fenylalanín (prekurzory), ale aj bakteriálny enzým, ktorý katalyzuje biosyntézu tohto dipeptidu. Význam inžinierskej enzymológie, ako aj biotechnológie vo všeobecnosti, bude v budúcnosti narastať. Produkty všetkých biotechnologických procesov v chemickom, farmaceutickom, potravinárskom priemysle, medicíne a poľnohospodárstve získané za jeden rok vo svete budú podľa odborníkov do roku 2000 predstavovať desiatky miliárd dolárov. U nás do r. rok 2000, výroba pomocou metód genetického inžinierstva L-treonínu a vitamínu B2. Do roku 1998 sa očakáva, že sa bude vyrábať množstvo enzýmov, antibiotík, b1-, b-, g-interferónov; Prípravky inzulínu a rastového hormónu prechádzajú klinickými skúškami. Hybridómová technológia sa v krajine používa na výrobu činidiel pre metódy enzýmovej imunoanalýzy na stanovenie mnohých chemických zložiek v biologických tekutinách.

7. Metódy izolácie enzýmov

Proces izolácie proteínu začína prenosom tkanivových proteínov do roztoku. Na tento účel sa tkanivo (materiál), z ktorého sa enzým získava, dôkladne rozdrví v homogenizátore v prítomnosti tlmivého roztoku. Pre lepšiu deštrukciu buniek sa do materiálu pridáva kremenný piesok, ak je materiál rozomletý v malte. V dôsledku toho sa získa kaša - homogenát. Ak sa neuskutočnila predbežná frakcionácia bunkových organel, homogenát obsahuje bunkové fragmenty, jadrá, chloroplasty a iné bunkové organely, rozpustné pigmenty a proteíny.

Pri izolácii enzýmov z tkanív živých organizmov vrátane rastlín je potrebné dodržiavať podmienky, ktoré nespôsobujú denaturáciu bielkovín. Všetky práce prebiehajú pri nízkej teplote (40 C) a pri hodnotách pH tlmivého roztoku, ktoré sú optimálne pre daný enzým.

Po prenesení enzýmov z tkaniva do rozpusteného stavu sa homogenát podrobí centrifugácii, aby sa oddelila nerozpustná časť materiálu, a potom sa nasledujúce enzýmy izolujú v oddelených frakciách extraktu z centrifugácie.

Pretože všetky enzýmy sú proteíny, na získanie purifikovaných enzýmových prípravkov sa používajú rovnaké izolačné metódy ako pri práci s proteínmi.

Spôsoby výberu:

· zrážanie bielkovín organickými rozpúšťadlami;

· vysolenie;

· metóda elektroforézy;

· metóda iónomeničovej chromatografie;

· metóda odstreďovania;

· metóda gélovej filtrácie;

· metóda afinitnej chromatografie alebo metóda afinitnej chromatografie;

· selektívna denaturácia.

8. Faktory ovplyvňujúce enzýmové reakcie

Aktivitu enzýmov, a teda aj rýchlosť reakcií enzymatickej katalýzy, ovplyvňujú rôzne faktory:

Ш Koncentrácia a dostupnosť substrátu. Pri konštantnom množstve enzýmu sa rýchlosť zvyšuje so zvyšujúcou sa koncentráciou substrátu. Táto reakcia podlieha zákonu hromadnej akcie a uvažuje sa vo svetle Michaelis-Mentonovej teórie.

Ш Koncentrácia enzýmov. Koncentrácia enzýmov je vždy relatívne nízka. Rýchlosť akéhokoľvek enzymatického procesu závisí vo veľkej miere od koncentrácie enzýmu. Pre väčšinu potravinárskych aplikácií je rýchlosť reakcií úmerná koncentrácii enzýmu. Výnimkou je prípad, keď sú reakcie riadené na veľmi nízke hladiny substrátu.

Ø Reakčná teplota. Do určitej teploty (v priemere do 50°C) sa katalytická aktivita zvyšuje a na každých 10°C sa rýchlosť premeny substrátu zvyšuje približne 2-krát. Vo všeobecnosti pre enzýmy živočíšneho pôvodu leží medzi 40 a 50 °C a pre rastlinné enzýmy - medzi 50 a 60 °C. Najoptimálnejšia teplota je 37 o C, pri ktorej procesy v živom organizme prebiehajú rýchlo a ušetria veľké množstvo energie. Existujú však enzýmy s vyšším teplotným optimom, napríklad papaín má optimum pri 8°C. Kataláza má zároveň optimálnu teplotu pôsobenia medzi 0 a -10°C.

Sh pH reakcie. Každý enzým je charakterizovaný určitým rozsahom pH, pri ktorom enzým vykazuje maximálnu aktivitu. Najlepšie podmienky pre ich fungovanie sú však hodnoty pH blízke neutrálnemu. Len niektoré enzýmy fungujú dobre v prudko kyslom alebo silne zásaditom prostredí. Vplyv pH na pôsobenie enzýmov je založený na skutočnosti, že dochádza k zmene náboja rôznych proteínových skupín v aktívnom centre enzýmu, čo spôsobuje výraznú zmenu v konformácii polypeptidového reťazca.

Ш Trvanie procesu. Pre enzýmom katalyzovanú reakciu prvého rádu sa rýchlosť reakcie v priebehu času znižuje so znižovaním dostupnosti substrátu. Takéto enzýmovo katalyzované reakcie vyžadujú pomerne veľa času na dokončenie.

Ш Prítomnosť inhibítorov alebo aktivátorov. Chemikálie, ktoré môžu mať škodlivý vplyv na fermentačnú reakciu, sa nazývajú „inhibítory“. Takýmito látkami môžu byť kovy (meď, železo, vápnik) alebo zlúčeniny zo substrátov. Niektoré látky môžu aktivovať alebo stabilizovať enzýmy. Prítomnosť určitých iónov v reakčnom médiu môže aktivovať tvorbu aktívneho substrátového enzýmového komplexu, v tomto prípade sa rýchlosť enzymatickej reakcie zvýši. Takéto látky sa nazývajú aktivátory.

Záver

V tomto abstrakte sme skúmali jednu z biologicky aktívnych látok, a to enzýmy. Enzýmy sú biologickým katalyzátorom bielkovinovej povahy, ktorý urýchľuje chemické reakcie v živých organizmoch aj mimo nich. Enzýmy majú jedinečné vlastnosti, ktoré ich odlišujú od bežných organických katalyzátorov. Ide predovšetkým o nezvyčajne vysokú katalytickú aktivitu. Ďalšou dôležitou vlastnosťou enzýmov je selektivita ich pôsobenia.

Dôležitou vlastnosťou enzýmov, na ktorú treba pri ich praktickom použití prihliadať, je stabilita, t.j. ich schopnosť udržiavať katalytickú aktivitu.

Vďaka vysokej špecifickosti enzýmov nevládne v tele chaos: každý enzým plní svoje prísne pridelené funkcie bez toho, aby ovplyvňoval priebeh mnohých desiatok a stoviek ďalších reakcií vyskytujúcich sa v jeho prostredí. Úloha enzýmov v živote organizmov je veľká.

Budúcnosť enzýmov je veľmi vzrušujúca. Technológia objavovania a výroby nových enzýmov sa vyvíja rýchlym tempom. Predtým sa používanie a produkcia enzýmov vyvíjala prevažne prostredníctvom pokusov a omylov. Keďže detaily ovplyvňujúce chémiu a pôsobenie enzýmov boli málo známe, boli v prípravkoch použité zmesi najuniverzálnejších enzýmov. Vďaka novému výskumu je možné použiť špecifickejšie enzýmy pri výrobe obchodovateľných produktov.

Vyvíjajúce sa technológie dnes každý deň odhaľujú stále viac nových zázrakov stvorenia života a „biomimetika“ ako veda vyberá príklady vynikajúcich systémov v organizmoch živých bytostí a vytvára vynálezy na ich obraz v prospech ľudí. Vedci sa pokúsia nájsť chemické analógy enzýmov a použiť ich na vytvorenie nových priemyselných procesov.

Literatúra

1. “Biofyzikálna chémia” / A.G. Pasynsky [Text] -375 s.

2. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. / Prísady do potravín [Text] // M., 2001. - 232 s.

3. “Základy biochémie” / G.A. Smirnova. [Text] -278 str.

4. „Enzýmy-motory života“ / V.I. Rosengart. [Text] -378 str.

5. “Encyklopedický slovník mladého biológa” / M.S. Gilyarov. [Text] -488 str.

Uverejnené na Allbest.ru

...

Podobné dokumenty

Charakteristika enzýmov, organických katalyzátorov proteínovej povahy, ktoré urýchľujú reakcie potrebné pre fungovanie živých organizmov. Podmienky pôsobenia, tvorba a použitie enzýmov. Choroby spojené s poruchou produkcie enzýmov.

prezentácia, pridané 19.10.2013


Klasifikácia enzýmov, ich funkcie. Konvencie pomenovania enzýmov, štruktúra a mechanizmus účinku. Opis kinetiky jednosubstrátových enzymatických reakcií. Key-lock modely indukovanej korešpondencie. Modifikácie, enzýmové kofaktory.

prezentácia, pridané 17.10.2012


Chemické zloženie, povaha a štruktúra bielkovín. Mechanizmus účinku enzýmov, typy ich aktivácie a inhibície. Moderná klasifikácia a nomenklatúra enzýmov a vitamínov. Mechanizmus biologickej oxidácie, hlavný reťazec respiračných enzýmov.

cheat sheet, pridaný 20.06.2013


Štúdium biologickej úlohy enzýmov v mechanizmoch interakcie medzi adrenergným a peptidergným systémom. Stanovenie aktivity enzýmu fluorometrickou metódou. Štúdium hypofýzy, hypotalamu, mozgových hemisfér a kvadrigeminálnej oblasti samcov potkanov.

článok, pridaný 01.09.2013


Definícia enzýmov ako špecifických proteínov prítomných vo všetkých živých bunkách biologických katalyzátorov. Priestorovosť štruktúrnej molekuly enzýmov, proces biosyntézy oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy a ligázy.

test, pridané 27.01.2011


Koncept enzýmov ako globulárnych proteínov, ktoré pozostávajú z jedného alebo viacerých polypeptidových reťazcov. Vlastnosti štruktúry jednoduchých a zložitých enzýmov. Substrátové, alosterické a katalytické centrá v štruktúre jednoduchých a komplexných enzýmov.

prezentácia, pridané 02.07.2017


Enzýmy (enzýmy) sú katalytické proteíny. Charakteristika, funkcia a princípy štruktúry enzýmov. Podmienky pre maximálnu aktivitu, kofaktory a koenzýmy. Distribúcia enzýmov v tele. Diagnostická hodnota markerových, sekrečných a izoenzýmov.

prezentácia, pridané 28.11.2015


Biologický význam, klasifikácia, štúdium a regulácia katalytickej aktivity biologických membránových enzýmov, ich rozdiely od rozpustných enzýmov. Metódy rekonštrukcie proteínov. Funkcie lipidov a metódy na štúdium ich vplyvu na membránové enzýmy.

kurzová práca, pridané 13.04.2009


Charakteristika biosyntézy ako procesu tvorby organických látok, ktorý prebieha v bunkách pomocou enzýmov a vnútrobunkových štruktúr. Účastníci biosyntézy bielkovín. Syntéza RNA s použitím DNA ako templátu. Úloha a význam ribozómov.

prezentácia, pridané 21.12.2013


Enzýmy alebo enzýmy sú proteínové molekuly alebo ich komplexy, ktoré urýchľujú chemické reakcie v živých systémoch; koenzýmy a substráty: história štúdia, klasifikácia, nomenklatúra, funkcie. Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov, ich biomedicínsky význam.

História štúdia

Termín enzým navrhol v 17. storočí chemik van Helmont pri diskusii o mechanizmoch trávenia.

V kon. XVIII - skoré XIX storočia už bolo známe, že mäso sa trávi žalúdočnou šťavou a škrob sa pôsobením slín mení na cukor. Mechanizmus týchto javov však nebol známy.

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu reakcií, ktoré katalyzujú, sa enzýmy delia do 6 tried podľa hierarchickej klasifikácie enzýmov (CF, - Enzyme Commission code). Klasifikácia bola navrhnutá Medzinárodnou úniou biochémie a molekulárnej biológie. Každá trieda obsahuje podtriedy, takže enzým je opísaný súborom štyroch čísel oddelených bodkami. Napríklad pepsín má názov EÚ 3.4.23.1. Prvé číslo zhruba popisuje mechanizmus reakcie katalyzovanej enzýmom:

• CF 1: Oxidoreduktázy katalyzujúce oxidáciu alebo redukciu. Príklad: kataláza, alkoholdehydrogenáza.
• CF 2: transferázy katalyzujúcu prenos chemických skupín z jednej molekuly substrátu na druhú. Medzi transferázami sa rozlišujú najmä kinázy, ktoré prenášajú fosfátovú skupinu, zvyčajne z molekuly ATP.
• CF 3: Hydrolázy katalyzujúce hydrolýzu chemických väzieb. Príklad: esteráza, pepsín, trypsín, amyláza, lipoproteínová lipáza.
• CF 4: Lyázy, katalyzujúci rozpad chemických väzieb bez hydrolýzy s tvorbou dvojitej väzby v jednom z produktov.
• CF 5: izomerázy katalyzujúce štrukturálne alebo geometrické zmeny v molekule substrátu.
• CF 6: Ligázy katalyzujúci tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi v dôsledku hydrolýzy ATP. Príklad: DNA polymeráza.

Kinetické štúdie

Najjednoduchší popis kinetika jednosubstrátové enzymatické reakcie je Michaelis-Mentenova rovnica (pozri obrázok). Doteraz bolo opísaných niekoľko mechanizmov pôsobenia enzýmov. Napríklad pôsobenie mnohých enzýmov je opísané pingpongovým mechanizmom.

V rokoch 1972-1973 vznikol prvý kvantovomechanický model enzymatickej katalýzy (autori M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze atď.).

Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Ako všetky proteíny, aj enzýmy sú syntetizované vo forme lineárneho reťazca aminokyselín, ktorý sa určitým spôsobom skladá. Každá sekvencia aminokyselín sa špeciálnym spôsobom skladá a výsledná molekula (proteínová globula) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže spojiť, aby vytvorili proteínový komplex. Terciárna štruktúra proteínov je zničená teplom alebo vystavením určitým chemikáliám.

Aktívne miesto enzýmov

Aktívne centrum sa bežne delí na:

• katalytické centrum - priamo chemicky interagujúce so substrátom;
• väzbové centrum (kontaktné alebo „kotvové“ miesto) – poskytuje špecifickú afinitu k substrátu a tvorbu komplexu enzým-substrát.

Na katalyzovanie reakcie sa enzým musí viazať na jeden alebo viacero substrátov. Proteínový reťazec enzýmu sa zloží tak, že na povrchu globule sa vytvorí medzera alebo priehlbina, kde sa viažu substráty. Táto oblasť sa nazýva väzbové miesto substrátu. Zvyčajne sa zhoduje s aktívnym miestom enzýmu alebo je blízko k nemu. Niektoré enzýmy obsahujú aj väzbové miesta pre kofaktory alebo ióny kovov.

Enzým sa spája so substrátom:

• čistí podklad od vodnej „kaby“
• usporiada reagujúce molekuly substrátu v priestore spôsobom potrebným na uskutočnenie reakcie
• pripravuje molekuly substrátu na reakciu (napríklad polarizuje).

Zvyčajne sa enzým viaže na substrát prostredníctvom iónových alebo vodíkových väzieb, zriedkavo prostredníctvom kovalentných väzieb. Na konci reakcie sa jej produkt (alebo produkty) oddelí od enzýmu.

V dôsledku toho enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu prebieha reakcia inou cestou (v skutočnosti prebieha iná reakcia), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

• A+B = AB

V prítomnosti enzýmu:

• A+F = AF
• AF+B = AVF
• AVF = AB+F

kde A, B sú substráty, AB je reakčný produkt, F je enzým.

Enzýmy nemôžu nezávisle poskytnúť energiu pre endergonické reakcie (ktoré si vyžadujú energiu). Preto ich enzýmy, ktoré vykonávajú takéto reakcie, spájajú s exergonickými reakciami, ktoré uvoľňujú viac energie. Napríklad reakcie syntézy biopolymérov sú často spojené s reakciou hydrolýzy ATP.

Aktívne centrá niektorých enzýmov sa vyznačujú fenoménom kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy vo všeobecnosti vykazujú vysokú špecifickosť pre svoje substráty (substrátová špecifickosť). To sa dosiahne čiastočnou komplementaritou medzi tvarom, distribúciou náboja a hydrofóbnymi oblasťami na molekule substrátu a väzbovým miestom substrátu na enzýme. Enzýmy tiež typicky vykazujú vysoké úrovne stereošpecifickosti (tvoria iba jeden z možných stereoizomérov ako produkt alebo používajú iba jeden stereoizomér ako substrát), regioselektivitu (tvoria alebo prerušujú chemickú väzbu iba v jednej z možných polôh substrátu) a chemoselektivita (katalyzujúca len jednu chemickú reakciu z viacerých možných pre dané podmienky). Napriek celkovo vysokej úrovni špecifickosti sa stupeň substrátovej a reakčnej špecifickosti enzýmov môže meniť. Napríklad endopeptidáza trypsín ruší peptidovú väzbu len po arginíne alebo lyzíne, pokiaľ nie sú nasledované prolínom, ale pepsín je oveľa menej špecifický a môže prerušiť peptidovú väzbu po mnohých aminokyselinách.

Model so zámkom na kľúč

Koshlandov vyvolaný korešpondenčný dohad

Reálnejšia situácia je v prípade vyvolanej korešpondencie. Nesprávne substráty - príliš veľké alebo príliš malé - sa nehodia na aktívne miesto

V roku 1890 Emil Fischer navrhol, že špecifickosť enzýmov je určená presnou zhodou medzi tvarom enzýmu a substrátom. Tento predpoklad sa nazýva model zámku kľúča. Enzým sa spája so substrátom za vzniku komplexu enzým-substrát s krátkou životnosťou. Aj keď tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje fenomén stabilizácie prechodného stavu, ktorý sa pozoruje v praxi.

Model indukovanej korešpondencie

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu s kľúčovým zámkom. Enzýmy vo všeobecnosti nie sú tuhé, ale flexibilné molekuly. Aktívne miesto enzýmu môže zmeniť konformáciu po naviazaní substrátu. Postranné skupiny aminokyselín aktívneho miesta zaujímajú polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po naviazaní na aktívne miesto. Na rozdiel od modelu s kľúčovým zámkom, model indukovaného prispôsobenia vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model sa nazýva „rukavica“.

Úpravy

Mnoho enzýmov prechádza po syntéze proteínového reťazca modifikáciami, bez ktorých enzým nevykazuje naplno svoju aktivitu. Takéto modifikácie sa nazývajú posttranslačné modifikácie (spracovanie). Jedným z najbežnejších typov modifikácií je pridanie chemických skupín k bočným zvyškom polypeptidového reťazca. Napríklad pridanie zvyšku kyseliny fosforečnej sa nazýva fosforylácia a je katalyzované enzýmom kinázou. Mnohé eukaryotické enzýmy sú glykozylované, to znamená modifikované oligomérmi sacharidovej povahy.

Ďalším bežným typom posttranslačnej modifikácie je štiepenie polypeptidového reťazca. Napríklad chymotrypsín (proteáza zapojená do trávenia) sa získa odštiepením polypeptidovej oblasti z chymotrypsinogénu. Chymotrypsinogén je neaktívnym prekurzorom chymotrypsínu a je syntetizovaný v pankrease. Neaktívna forma je transportovaná do žalúdka, kde sa premieňa na chymotrypsín. Tento mechanizmus je potrebný, aby sa predišlo štiepeniu pankreasu a iných tkanív predtým, ako enzým vstúpi do žalúdka. Neaktívny prekurzor enzýmu sa tiež nazýva "zymogén".

Enzýmové kofaktory

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu samy o sebe, bez akýchkoľvek ďalších zložiek. Existujú však enzýmy, ktoré na uskutočnenie katalýzy vyžadujú neproteínové zložky. Kofaktory môžu byť buď anorganické molekuly (kovové ióny, zhluky železa a síry atď.) alebo organické (napríklad flavín alebo hem). Organické kofaktory, ktoré sú pevne viazané na enzým, sa tiež nazývajú prostetické skupiny. Organické kofaktory, ktoré možno od enzýmu oddeliť, sa nazývajú koenzýmy.

Enzým, ktorý vyžaduje prítomnosť kofaktora pre katalytickú aktivitu, ale nie je naň viazaný, sa nazýva apo enzým. Apo enzým v kombinácii s kofaktorom sa nazýva holo enzým. Väčšina kofaktorov je viazaná na enzým nekovalentnými, ale dosť silnými interakciami. Existujú tiež prostetické skupiny, ktoré sú kovalentne viazané na enzým, napríklad tiamínpyrofosfát v pyruvátdehydrogenáze.

Regulácia enzýmov

Niektoré enzýmy majú väzbové miesta s malými molekulami a môžu byť substrátmi alebo produktmi metabolickej dráhy, do ktorej enzým vstupuje. Znižujú alebo zvyšujú aktivitu enzýmu, čo vytvára príležitosť na spätnú väzbu.

Inhibícia konečným produktom

Metabolická dráha je reťazec sekvenčných enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu, ktorý urýchľuje prvú reakciu v tejto metabolickej dráhe. Ak je konečného produktu príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre úplne prvý enzým, a ak je po tomto príliš málo konečného produktu, potom sa opäť aktivuje prvý enzým. Inhibícia konečným produktom podľa princípu negatívnej spätnej väzby je teda dôležitým spôsobom udržiavania homeostázy (relatívna stálosť podmienok vnútorného prostredia tela).

Vplyv podmienok prostredia na aktivitu enzýmov

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo tele – tlaku, kyslosti prostredia, teploty, koncentrácie rozpustených solí (iónová sila roztoku) atď.

Viaceré formy enzýmov

Viaceré formy enzýmov možno rozdeliť do dvoch kategórií:

• izoenzýmy
• Správne tvary množného čísla (pravda)

izoenzýmy- sú to enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rôznymi génmi, majú rôzne primárne štruktúry a rôzne vlastnosti, ale katalyzujú rovnakú reakciu. Druhy izoenzýmov:

• Orgán - enzýmy glykolýzy v pečeni a svaloch.
• Bunková - cytoplazmatická a mitochondriálna malátdehydrogenáza (enzýmy sú rôzne, ale katalyzujú rovnakú reakciu).
• Hybridné - enzýmy s kvartérnou štruktúrou, ktoré vznikajú v dôsledku nekovalentnej väzby jednotlivých podjednotiek (laktátdehydrogenáza - 4 podjednotky 2 typov).
• Mutant - vzniká ako výsledok mutácie jediného génu.
• Aloenzýmy sú kódované rôznymi alelami toho istého génu.

Vlastne tvary množného čísla(pravda) sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rovnakou alelou toho istého génu, majú rovnakú primárnu štruktúru a vlastnosti, ale po syntéze na ribozómoch podliehajú modifikácii a stávajú sa inými, hoci katalyzujú rovnakú reakciu.

Izoenzýmy sú odlišné na genetickej úrovni a líšia sa od primárnej sekvencie a skutočné viaceré formy sa stávajú odlišnými na post-translačnej úrovni.

Lekársky význam

Prvýkrát bolo preukázané spojenie medzi enzýmami a dedičnými metabolickými ochoreniami A. Garrodom v 10. rokoch 20. storočia Garrod nazval choroby spojené s defektmi enzýmov „vrodenými chybami metabolizmu“.

Ak dôjde k mutácii v géne kódujúcom konkrétny enzým, sekvencia aminokyselín enzýmu sa môže zmeniť. Navyše v dôsledku väčšiny mutácií jeho katalytická aktivita klesá alebo úplne zmizne. Ak organizmus dostane dva takéto mutantné gény (jeden od každého rodiča), chemická reakcia katalyzovaná týmto enzýmom prestane v tele prebiehať. Napríklad výskyt albínov je spojený so zastavením produkcie enzýmu tyrozinázy, ktorá je zodpovedná za jednu z fáz syntézy tmavého pigmentu melanínu. Fenylketonúria je spojená so zníženou alebo chýbajúcou aktivitou enzýmu fenylalanín-4-hydroxylázy v pečeni.

V súčasnosti sú známe stovky dedičných chorôb spojených s defektmi enzýmov. Boli vyvinuté metódy na liečbu a prevenciu mnohých z týchto chorôb.

Praktické využitie

Enzýmy majú široké využitie v národnom hospodárstve – potravinárstve, textilnom priemysle, farmakológii a medicíne. Väčšina liekov ovplyvňuje priebeh enzymatických procesov v tele, spúšťa alebo zastavuje určité reakcie.

Rozsah využitia enzýmov vo vedeckom výskume a medicíne je ešte širší.

Poznámky

Literatúra

• Volkenshtein M.V., Dogonadze R.R., Madumarov A.K., Urushadze Z.D., Kharkats Yu.I. K teórii enzymatickej katalýzy - Molekulárna biológia, v. 6, č. 3, 1972, čl. 431-439.
• Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - V 3 zväzkoch - Prel. z angličtiny - T.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 s.
Veľká lekárska encyklopédia

- (z lat. fermentum fermentácia, kvások), enzýmy, biokatalyzátory, špec. proteíny prítomné vo všetkých živých bunkách a hrajúce úlohu biol. katalyzátory. Prostredníctvom nich sa realizuje genetika. informácie a všetky procesy výmeny sa vykonávajú...... Biologický encyklopedický slovník

- (lat. Fermentum kvas, od fervere byť horký). Organické látky, ktoré spôsobujú fermentáciu iných organických telies bez toho, aby samy podliehali rozkladu. Slovník cudzích slov zahrnutých v ruskom jazyku. Chudinov A.N., 1910. ENZÝMY... ... Slovník cudzích slov ruského jazyka

- (z lat. fermentum kvas) (enzýmy) biologické katalyzátory prítomné vo všetkých živých bunkách. Vykonávajú premenu látok v tele, čím usmerňujú a regulujú jeho metabolizmus. Podľa chemickej povahy bielkovín. Enzýmy...... Veľký encyklopedický slovník

- (z lat. fermentum kvas), biologické katalyzátory prítomné vo všetkých živých bunkách. Vykonávať premeny (metabolizmus) látok v tele. Podľa chemickej povahy bielkovín. Podieľa sa na mnohých biochemických reakciách v bunke... ... Moderná encyklopédia

Podstatné meno, počet synoným: 2 biokatalyzátory (1) enzýmy (2) ASIS Slovník synonym. V.N. Trishin. 2013… Slovník synonym

Enzýmy. Pozri enzýmy. (